جزوه رنگی و تایپ شده انرژی و محیط زیست
مجید عباسپور آزمون سمیرا خدیوی دانشگاه پیام نور دانشگاه صنعتی شریف علمی کاربردی کریستین ان.جی.او با
(-). ()ً ً -() () () () () () () [از پروس. ناتل آکاد علمی ایالات متحده آمریکا ، شکل 3A. کریستالوگرافی پروتئین دقیق در وضوح فوق العاده بالا: توزیع الکترون والانس در کرامپین ، توسط کریستین جلس و همکاران ، حق چاپ (2000) آکادمی ملی علوم ایالات متحده ، ایالات متحده.]
-= ً ً () ، ً (-). () (-). 
(). () () () ً () -() () چه در سلول های خارجی دائماً با هم برخورد می کنند. هرچه غلظت هر دو نوع مولکول بیشتر باشد ، احتمال برخورد آنها با یکدیگر بیشتر است. هنگامی که دو مولکول با یکدیگر روبرو می شوند ، به احتمال زیاد به سادگی از بین می روند زیرا فعل و انفعالات غیرتوسطی که آنها را به هم متصل می کند ضعیف است و در دماهای فیزیولوژیکی وجود گذرا دارد. با این حال ، مولکول هایی که مکمل مولکولی را نشان می دهند ، نوعی کلید قفل متناسب با اشکال ، بارها یا سایر خصوصیات فیزیکی آنها ، می توانند از فاصله نزدیک چند برهم کنش غیرکوالانسی ایجاد کنند. وقتی دو مولکول مکمل ساختاری به یکدیگر برخورد می کنند ، این فعل و انفعالات چندگانه باعث می شود که آنها به هم بچسبند یا به هم متصل شوند.
شکل12-2 نشان می دهد که چگونه فعل و انفعالات ضعیف مختلف باعث اتصال محکم دو پروتئین فرضی می شود. نمونه های متعددی از این مکمل های مولکولی پروتئین به پروتئین را می توان در سراسر این کتاب یافت (برای مثال : به تصاویر 16-8، 16-9 و 16-11 مراجعه کنید). تقریباً هر آرایش دیگری از همان گروه های مولکولی روی دو سطح اجازه نمی دهد که این مولکول ها به این سختی متصل شوند. چنین مکمل مولکولی بین مناطق درون یک مولکول پروتئین جزوه انرژی و محیط زیست می دهد تا آن را به شکل منحصر به فرد سه بعدی برابر کند (به فصل 3 نگاه کنید). این همچنین همان چیزی است که دو زنجیره DNA را در یک مارپیچ مضاعف نگه می دارد (به فصل 5 مراجعه کنید). فعل و انفعالات مشابه زمینه ساز ارتباط گروهی از مولکول ها به مجموعه ها یا مجتمع های چند مولکولی است ، به عنوان مثال: منجر به تشکیل رشته های عضلانی ، ارتباطات چسبنده بین سلول ها در بافت های جامد و بسیاری از ساختارهای سلولی دیگر می شود. آنتی بادی هایی که به خنثی سازی عوامل بیماری زا کمک می کنند (به فصل 23 مراجعه کنید) با استفاده از اصول مشابه اشکال مولکولی مکمل به آنها متصل می شوند.
شکل 12-2 مکمل مولکولی پیوند پروتئین تنگ را از طریق برهم کنش های غیرکوالانسی متعدد امکان پذیر می کند. اشکال مکمل ، بارها ، قطبیت و آبگریز بودن دو سطح پروتئینی باعث برهم کنش های ضعیف متعدد می شود که در ترکیب آنها یک تعامل قوی و اتصال محکم ایجاد می کند. از آنجا که انحراف از تکمیل مولکولی به طور قابل توجهی اتصال را ضعیف می کند ، یک منطقه خاص از هر مولکول زیستی معمولاً می تواند محکم به تنها یک یا تعداد بسیار محدودی از مولکول های دیگر متصل شود. مکمل دو مولکول پروتئین در سمت چپ به آنها اجازه می دهد بسیار محکم تر از دو پروتئین غیر مکمل در سمت راست متصل شوند.
بسته به تعداد و قدرت فعل و انفعالات غیرتوسطی بین دو مولکول و به محیط آنها ، اتصال آنها ممکن است محکم یا سست باشد و در نتیجه ، پایدار یا گذرا باشد. هر چه میل دو مولکول به یکدیگر بیشتر باشد ، تناسب مولکولی بین آنها بهتر است ، برهم کنش های غیرکوالانسی بیشتری ایجاد می شود و محکم تر می توانند به هم متصل شوند. اندازه گیری کمی مهم میل ، ثابت تفکیک اتصال 〖K 〗_dاست که در بخش 2.3 شرح داده شده است. توجه به این نکته مهم است که بسیاری از مولکول های بزرگ بیولوژیکی ساختار سفت و سختی نیستند ، بلکه می توانند تا حدودی انعطاف پذیر باشند. بنابراین اتصال یک مولکول به دیگری امکان ایجاد تغییر در شکل شریک اتصال آن را دارد. جزوه قوانین و مقررات محیط زیست که مکمل مولکولی پس از چنین فعل و انفعالات افزایش یابد ، این فرآیند را القا می کنند.
خلاصه کتاب انرژی و محیط زیست
همانطور که در فصل 3 بحث کردیم ، تقریباً همه واکنش های شیمیایی که در سلول ها رخ می دهد نیز به خاصیت اتصال آنزیم ها بستگی دارد. این پروتئین ها نه تنها واکنش ها را تسریع کرده یا کاتالیز می کنند ، بلکه این کار را با درجه بالایی از ویژگی انجام می دهند ، که بازتاب توانایی آنها در اتصال جزوه انرژی و محیط زیست به تنها یک یا چند مولکول مرتبط است. ویژگی برهم کنش ها و واکنش های بین مولکولی ، که به مکمل مولکولی بستگی دارد ، برای بسیاری از فرایندهای حیاتی حیات ضروری است.
مفاهیم اصلی بخش 2.1
پیوندهای کووالانسی و تعاملات غیرکوالانسی
• اصطلاحات آب دوست ، آبگریز ، و آمفیپاتیک / آمفیفیلیک به گرایش مولکول ها برای آب دوست بودن ، عدم توانایی تعامل با آب و داشتن ویژگی های تحمل یا تحمل هر دو اشاره دارد. مولکول های آب دوست معمولاً به راحتی در آب حل می شوند ، در حالی که مولکول های آبگریز کم حل شده یا در آب حل نمی شوند.
• پیوندهای کووالانسی از جزوه انرژی و محیط زیست الکترون هایی که دو اتم مشترک دارند تشکیل شده است. پیوندهای کووالانسی ، اتم های یک مولکول را در یک هندسه خاص قرار می دهد.
• بسیاری از مولکول های موجود در سلول ها حداقل حاوی یک اتم نامتقارن کربن هستند که به چهار اتم غیر متصل است. چنین مولکول هایی می توانند بصورت استریوایزومرها (تصاویر آینه ای) ، تعیین شده L و d وجود داشته باشد (شکل 2-4 را ببینید) ، که فعالیت های بیولوژیکی مختلفی دارند. تقریباً تمام آمینو اسیدها ایزومرهای L هستند.
الکترون ها ممکن است به طور مساوی یا نابرابر در پیوندهای کووالانسی تقسیم شوند. اتم هایی که از نظر الکترونگاتیوی متفاوت هستند ، پیوندهای کووالانسی قطبی تشکیل می دهند که در آنها الکترون های پیوندی به طور نابرابر توزیع می شوند. یک انتهای پیوند قطبی دارای بار مثبت جزئی و انتهای دیگر دارای بار منفی جزئی است (شکل 5-2 را ببینید).
• پیوندهای کووالانسی در سیستم های بیولوژیکی پایدار هستند زیرا انرژی نسبتاً زیاد مورد نیاز برای شکستن آنها (50-200 کیلوکالری در مول) بسیار بزرگتر از انرژی جنبشی حرارتی موجود در دمای اتاق (25 درجه سانتیگراد) یا بدن (37 درجه سانتیگراد) است.
• پیوندهای کووالانسی در سیستم های بیولوژیکی پایدار هستند زیرا انرژی نسبتاً زیاد مورد نیاز برای شکستن آنها (50-200 کیلوکالری در مول) بسیار بزرگتر از انرژی جنبشی حرارتی موجود در دمای اتاق (25 درجه سانتیگراد) یا بدن (37 درجه سانتیگراد) است.
• فعل و انفعالات غیرتوسطی بین اتم ها بطور قابل توجهی ضعیف تر از پیوندهای کووالانسی است ، و انرژی آنها در حدود 15 کیلوکالری در مول است (شکل 6-2 را ببینید).
• چهار نوع اصلی از فعل و انفعالات غیرکووالانسی در سیستم های بیولوژیکی رخ می دهد: پیوندهای یونی ، پیوندهای هیدروژنی ، فعل و انفعالات وان دروالس و فعل و انفعالات ناشی از اثر آبگریزی.
• پیوندهای یونی از جاذبه الکترواستاتیک بین بارهای مثبت و منفی یون ها حاصل می شود. در محلول های آبی ، همه کاتیون ها و آنیون ها توسط پوسته ای از مولکول های آب محدود شده احاطه شده اند (شکل 2-7cرا ببینید). با افزایش غلظت نمک (به عنوان مثال NaCl) محلول می تواند باعث کاهش قدرت نسبی و • (-).
• ً (-).
• (-).
• (-) ، • ً (-). () ً () () () ، غشای سلولی توسط مونتاژ غیرتوسطی هزاران مولکول کوچک به نام فسفولیپیدها ایجاد می شود (شکل 2-13 را ببینید).
در این فصل ، ما بر روی عناصر شیمیایی سازنده سلول های آمینه ، نوکلئوتیدها ، قندها و فسفولیپیدها تمرکز می کنیم. ساختار ، عملکرد و مونتاژ پروتئین ها ، اسیدهای نوکلئیک ، پلی ساکاریدها و بیومبران ها در فصل های بعدی بحث شده است.
شکل 13-2 مروری بر سلولهای اصلی مواد شیمیایی. سه نوع اصلی از ماکرومولکول های بیولوژیکی هر کدام با پلیمریزاسیون چند مولکول کوچک (مونومر) از یک نوع خاص جمع می شوند: پروتئین های اسیدهای آمینه (به فصل 3 مراجعه کنید) ، اسیدهای نوکلئیک از نوکلئوتیدها (به فصل 5 نگاه کنید) و پلی ساکاریدها از مونوساکاریدها (قندها). هر مونومر با واكنشی كه نتیجه خالص آن از دست دادن یك مولكول آب (از دست دادن آب) است ، به صورت کووالانسی به پلیمر متصل می شود. در مقابل ، مونومرهای فسفولیپید به صورت غیر کووالانسی به یک ساختار دو لایه مونتاژ می شوند که اساس کلیه غشاهای سلولی را تشکیل می دهد (به فصل 7 مراجعه کنید).
اسیدهای آمینه که در زنجیره های جانبی خود متفاوت هستند ، پروتئین تشکیل می دهند
بلوک های سازنده یکپارچه پروتئین ها 20 اسید آمینه هستند که وقتی در یک پروتئین پلی مرار که بعضاً باقی مانده نامیده می شود ، ترکیب می شوند. تمام آمینو اسیدها دارای یک ساختار مشخصه متشکل از یک اتم کربن آلفا مرکزی (C_α) متصل به چهار گروه شیمیایی مختلف هستند: یک گروه آمینو (NH_2__) ، یک گروه کربوکسیل یا اسید کربوکسیلیک (COOH__) (از این رو اسید آمینه نامیده می شود) ، یک هیدروژن (H) اتم ، و یک گروه متغیر ، به نام زنجیره جانبی یا گروه R. از آنجا که کربن موجود در همه اسیدهای آمینه به جز گلیسین نامتقارن است ، این مولکول ها می توانند به دو شکل آینه ای ، که طبق آن ایزومرهای d (دکسترو) و L (levo) نامیده می شوند ، وجود داشته باشند (شکل 2-4 را ببینید). بدون شکستن و سپس تشکیل مجدد پیوند شیمیایی در یکی از این دو ایزومر نمی توان به یکدیگر تبدیل شد (یکی با دیگری ساخته شده است). به استثنای موارد نادر ، فقط فرم های اسیدهای آمینه در پروتئین ها یافت می شوند. با این حال ، اسیدهای آمینه d در دیواره سلول های باکتریایی و سایر محصولات میکروبی شایع هستند.
برای درک ساختارها و عملکردهای سه بعدی پروتئین ها ، که به طور مفصل در فصل 3 بحث شده است ، باید با برخی از خصوصیات متمایز آمینو اسیدها که بخشی از آنها توسط زنجیره های جانبی آنها تعیین می شود ، آشنا باشید. برای درک چگونگی کار پروتئین ها لازم نیست جزوه انرژی و محیط زیست دقیق هر نوع زنجیره جانبی را بخاطر بسپارید زیرا اسیدهای آمینه را می توان بر اساس اندازه ، شکل ، بار ، آبگریزی (اندازه گیری حلالیت در آب) و واکنش شیمیایی در چندین دسته گسترده طبقه بندی کرد. زنجیرهای جانبی آنها (شکل 2-14).
شکل14-2 20 آمینو اسید رایج که برای ساخت پروتئین استفاده می شود. زنجیره جانبی (گروه R ؛ قرمز) خصوصیات مشخصه هر اسید آمینه را تعیین می کند و پایه ای برای گروه بندی اسیدهای آمینه به سه دسته اصلی: آبگریز ، آب دوست و خاص است. اشکال یونیزه شده در pH (7˜) سیتوزول نشان داده شده است. در پرانتز اختصارات سه حرف و یک حرف برای هر اسید آمینه وجود دارد.
اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی غیر قطبی که آمینو اسیدهای آب گریز نامیده می شوند ، ً (˜) () (). () :
() () (^+) ، (^-) () () :
فهرست مطالب